ESTRUCTURA CONFORMACIONAL DE PEQUEÑOS PÉPTIDOS CONTENIENDO PROLINA USANDO CÁLCULOS CUÁNTICOS Y DE DINÁMICA MOLECULAR

Resumen

RESUMEN: La prolina es un aminoácido con características particulares, debidas principalmente a la restricción conformacional otorgada por el anillo prirrolidínico. En este trabajo, analizamos la estabilidad del aminoácido y su zwitterión en vacío y en medio acuoso. Se analizaron también distintos dipéptidos con y sin prolina en las conformaciones cis y trans (en vacío y en medio acuoso). Finalmente se analizaron tri y tetrapétidos relacionados con las estructuras PII de colágeno y poliglicina, también en vacío y en medio acuoso. Se utilizaron, para los sistemas en vacío, cálculos UHF utilizando la base gaussiana 3-21G. Para los sistemas en medio acuoso se realizaron simulaciones de dinámica molecular clásica. Para todos los sistemas, se realizaron además, optimizaciones de geometría a través del método de gradientes conjugados. El zwitterión resultó inestable para todas las geometrías estudiadas que incluyeron hasta cuatro moléculas de agua. Se encontró que las repulsiones entre nubes electrónicas de átomos no enlazados son las responsables de que, en dipéptidos sin prolina, la conformación trans sea prácticamente la única que se encuentra experimentalmente, mientras que para dipéptidos con prolina dichas repulsiones están presentes tanto en cis como en trans, explicando por qué se observan ambas experimentalmente. Se encontró también que la poliglicina es estable en vacío, pero se desestabiliza en medio acuoso, mientras que una hebra de colágeno se revela estable tanto en vacío como en medio acuoso.