ESTUDIO DE LA ESTABILIDAD DEL CLUSTER HIDROFÓBICO DE LA HORQUILLA BETA DE UNA PROTÍNA UTILIZANDO EL MÉTODO MONTE CARLO

Abstract

Se realizaron simulaciones Monte Carlo para estudiar la estabilidad del cluster hidrofóbico y del esqueleto peptídico de una horquilla β (β-hairpin) de la proteína G de Streptococcus. El cluster hidrofóbico resultó inestable tanto en vacío como en solvente acuoso mientras que el patrón de enlaces de hidrógeno intracatenarios, analizado solo en vacío pero a diferentes temperaturas, demostró una importante estabilidad. Los resultados de estas simulaciones de desestabilización de la horquilla nativa sugieren que, si se evaluara el proceso de plegamiento de esta estructura, la estabilidad se conseguiría principalmente a través de la formación de los enlaces de hidrógeno intracatenarios, mientras que la formación del cluster hidrofóbico quedaría en un plano complementario respecto al aporte de estabilidad. La mutación de un residuo por otro aún más hidrofóbico aumenta la estabilidad de dicho cluster.