ESTUDIO COMPARATIVO DE LOS POTENCIALES DE FUERZA MEDIA AL CONTACTO ENTRE RESIDUOS DE AMINOACIDOS

Abstract

La hipótesis termodinámica establece al estado nativo de una proteína como el de más baja energía libre bajo condiciones fisiológicas normales. Luego, para juzgar la calidad de un modelo de proteína propuesto, o para identificar el plegamiento nativo de una secuencia de aminoácidos entre muchas alternativas posibles, necesitamos contar con funciones de energía efectiva apropiadas. Los términos "energía efectiva" o "potencial de fuerza media" se refieren a la energía libre del sistema para una conformación determinada de la proteína, es decir, la energía intramolecular de las proteínas más la energía libre de solvatación. Las funciones de energía efectivas utilizadas actualmente provienen generalmente de dos orígenes distintos. El primero está basado sobre la función de energía que se obtiene, en principio, de un análisis fundamental de las fuerzas entre partículas. El segundo está compuesto por funciones de energía "estadísticas" que derivan de frecuencias de pares de aminoácidos, observados en un conjunto de estructuras de proteínas conocidas. En este trabajo calculamos funciones de energía efectivas entre residuos de aminoácidos a partir de una teoría de líquidos clásicos, y construimos una tabla de valores de interacción al contacto a fin de comparar con las energías estadísticas obtenidas por otros autores.