ESTUDIO DE LA ESTABILIDAD DEL CLUSTER HIDROFÓBICO DE LA HORQUILLA BETA DE UNA PROTÍNA UTILIZANDO EL MÉTODO MONTE CARLO

  • A. Nicastro Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas, Universidad Nacional del Litoral
  • S. J. Sferco Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas, Universidad Nacional del Litoral. INTEC (CONICET-UNL).

Resumen

Se realizaron simulaciones Monte Carlo para estudiar la estabilidad del cluster hidrofóbico y del esqueleto peptídico de una horquilla β (β-hairpin) de la proteína G de Streptococcus. El cluster hidrofóbico resultó inestable tanto en vacío como en solvente acuoso mientras que el patrón de enlaces de hidrógeno intracatenarios, analizado solo en vacío pero a diferentes temperaturas, demostró una importante estabilidad. Los resultados de estas simulaciones de desestabilización de la horquilla nativa sugieren que, si se evaluara el proceso de plegamiento de esta estructura, la estabilidad se conseguiría principalmente a través de la formación de los enlaces de hidrógeno intracatenarios, mientras que la formación del cluster hidrofóbico quedaría en un plano complementario respecto al aporte de estabilidad. La mutación de un residuo por otro aún más hidrofóbico aumenta la estabilidad de dicho cluster.

Biografía del autor

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Departamento de Física, Paraje El Pozo, 3000 Sante Fe, Argentina.
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Departamento de Física, Paraje El Pozo, 3000 Sante Fe, Argentina.
Güemes 3450, 3000 Sante Fe, Argentina.
Publicado
2004-06-19
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NICASTRO, A.; SFERCO, S. J.. ESTUDIO DE LA ESTABILIDAD DEL CLUSTER HIDROFÓBICO DE LA HORQUILLA BETA DE UNA PROTÍNA UTILIZANDO EL MÉTODO MONTE CARLO. ANALES AFA, [S.l.], v. 16, n. 1, jun. 2004. ISSN 1850-1168. Disponible en: <https://anales.fisica.org.ar/journal/index.php/analesafa/article/view/333>. Fecha de acceso: 06 feb. 2023